Рибосомные белки большинства животных представлены в осн. умеренно основными полипептидами, хотя имеется неск. нейтральных и кислых белков. Мол. м. рибосомных белков варьирует от 6 тыс. до 60 тыс. В прокариотической Р. малая субчастица (30S) содержит ок. 20, большая (508)-ок. 30 разл. белков; в эукариотической P. 40S субчастица включает ок. 30 белков, а 60S-ок. 40 (обычно Р. не содержат двух или неск. одинаковых белков). Рибосомные белки характеризуются глобулярной компактной конформацией с развитой вторичной и третичной структурой; они занимают преим. периферич. положение в ядре, состоящем из рРНК. В отличие от вирусных нуклеопротеидов в структурно асим. рибосомном нуклеопротеиде рРНК не покрыта сплошной белковой оболочкой, а в ряде мест образует пов-сть Р. Плотность упаковки рРНК в Р. достаточно высока и приблизительно соответствует плотности кристаллич. упаковки гидратир. полинуклеотидов.
По-видимому, рРНК определяет осн. структурные и функцион. св-ва Р, в частности обеспечивает целостность рибосомных субъединиц, обусловливает их форму и ряд структурных особенностей. Специфич. пространств. структура рРНК детерминирует локализацию всех рибосомных белков, играет ведущую роль в организации функцион. центров Р.
Список использованной литературы:
1. Спирин А.С. Принципы структуры рибосом // Соросовский Образовательный Журнал. 1998. N 11. С. 65-70.
2. Спирин А.С. Молекулярная биология: Структура рибосомы и биосинтез белка. М.: Высш. шк., 1986. 300 с.
3. Спирин А.С. О механизме работы рибосомы: Гипотеза смыкания-размыкания субчастиц // Докл. АН СССР. 1968. Т. 179. С. 1467-1470.
Бесплатно скачать реферат “Рибосомы ” в полном объеме